19-01-2022

Аминокислоты и пептиды - детальніше

Рейтинг: 0

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые выделен из сыра (от греческого tyros – сыр), аспарагиновая кислота – из спаржы (от лат.asparagus – спаржа) и т.д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты.

Кроме 20 наиболее часто встречающихся, имеется ряд минорных аминокислот, являющихся компонентами лишь некоторых белков. Каждая из этих аминокислот представляет собой химическую модификацию основных протеиногенных аминокислот, например гидроксипролин или гидроксилизин.

Получение аминокислот в промышленных условиях осуществляется посредством химического или микробиологического синтеза.

Химический синтез.

Химический синтез поливариантен, однако во всех случаях связан с получением рацемических смесей, которые затем необходимо разделять на оптически активные стереоизомеры. Синтез, предложенный в ХХ в. В.А.Штреккером, основан на реакции альдегида R—CHO с цианидом калия и мочевиной. Полученное циклическое производное аминокислоты гидролизуется щелочью с образованием рацемической смеси D, L –аминокислоты. Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только L –изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными ассиметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы L- аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные L- изомеры без воздействия на D- стереоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного гидролиза образуется смесь ацилированной D – аминокислоты и свободного L – стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. При использовании иммобилизованной аминоацилазы можно данный процесс проводить многократно и получать свободные L-аминокислоты с максимальным выходом. Оказалось, что сродство фермента к ацилированным аминокислотам примерно одинаково и определяется не строением аминокислоты как таковой, а исключительно ацильной группировкой.

Фізико-хімічні властивості

Что касается строения аминокислот, то каждая аминокислота состоит из карбоксильной (-COOH) и аминной (-NH2) группы, которые связаны одним атомом углерода. К этому углероду присоединяется боковая цепь — радикал, который является как раз таки определителям свойства аминокислоты.

У большей части аминок существует только одна аминная и карбоксильная группа, такие аминокислоты называются «нейтральными». Однако, существуют аминокислоты более чем с одной амино илли карбоксильной группой, они называются «основными».

Науке известно всего около 200 аминокислот, которые могут встретится в организмах, однако, только 20 из них входят в состав белков. Эти 20 аминокислот называют белокобразующие или протеиногенные аминокислоты.

В зависимости от радикала, о котором было написано выше, основные аминоксилоты делят на три группы:

1) неполярные (аланин, метионин, валин, про-лин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин)

2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серии, глицин, тирозин, треонин, цистеин)

3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин — положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислоты — отрицательно).

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными или гидрофильными, что придает белкам соответствующие свойства, которые проявляются при образовании вторичной, третичной и четвертичной структур белка.

В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа -СООН способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная — NH2 — принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.

пептиды- это органические вещества, образующиеся, когда аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты. (о группах смотрите мою предыдущую статью). Молекула, образующаяся при этом называется дипептид, а связь -CO-NH- называется пептидной связью.

На образовавшемся дипептиде с одной стороны находится свободная аминогруппа, а с другой карбоксильная. Благодаря этому, дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, и тогда образуются олигопептид, если таким образом присоединяется более 10 аминокислот, то образуется полепептид. Надеюсь понятно)

Многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (например, грамицидин А), токсины (например, дифтерийный токсин) являются полипептидами.

Белки представляют собой полипептиды, в молекулу которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч аминокислот с относительной молекулярной массой свыше 10 000.

Дія на шкідливі організми

Аминокислоты в сельском хозяйстве аминокислоты применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат лизин в очень малых количествах, поэтому добавление лизина в корма сельскохозяйственных животных с целью их сбалансирования по белковому питанию имеет первостепенное значение. Кроме того, в сельском хозяйстве аминокислоты применяются для защиты растений от различных болезней (метионин, глутаминовая кислота, валин), некоторые из аминокислот, как аланин и глицин, обладают гербицидным действием и используются для защиты растений от сорняков. Введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к к моторному топливу.

Застосування

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т.е не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предшественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин – основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, Валин участвует в синтезе пантотеновой кислоты, треонин – предшественник витамина В12 и т.д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.

Аминокислоты в сельском хозяйстве аминокислоты применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат лизин в очень малых количествах, поэтому добавление лизина в корма сельскохозяйственных животных с целью их сбалансирования по белковому питанию имеет первостепенное значение. Кроме того, в сельском хозяйстве аминокислоты применяются для защиты растений от различных болезней (метионин, глутаминовая кислота, валин), некоторые из  аминокислот, как аланин и глицин, обладают гербицидным действием и используются для защиты растений от сорняков.

Введение в такие аминокислоты, как глутаминовая  или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к к моторному топливу.

Препарати містять діючі речовини

Препарати